Некоторые организмы используют энергию АТФ для выделения света. В клетках таких организмов про­текают реакции, в результате которых химическая энергия превращается в энергию света. Чаше все­го это происходит у насекомых. Например, светляч­ки светятся в брачный период. Существуют глубо­ководные рыбы, которые приманивают с помощью света добычу.

Свечение живых организмов называется биолю­минесценцией (от греч. «биос» — «жизнь» и лат. lumen — «свет»), за это отвечает фермент люцифераза (от лат. lux — «свет» и fero — «несу»).

Большое количество запасённой энергии клетка расходует на производст­во новых химических веществ, необходимых для развития организма, В про­тивовес катаболическим такие реакции учёные назвали анаболическими (от греч. «анаболе» — «подъём»). Поэтому лекарства, стимулирующие рост мыши, называют анаболиками. Их принимают люди, перенёсшие тяжелые травмы и операции. Вместе катаболические и анаболические реакции на­зываются метаболическими (от греч. «метаболе» — «перемена»).

В живой клетке идёт непрерывный процесс в неё поступают одни и вы­водятся наружу другие химические ве­щества. Она получает необходимые соединения благодаря питанию. Мо­лекулы, попадающие в организм с пищей, — это полимерные соедине­ния: белки, жиры и углеводы. С ними происходит множество химических превращений, в результате которых крупные молекулы разлагаются до молекул-карликов типа СО₂ и воды. В живых организмах действует мно­жество ферментов, управляющих реакциями разложения — катаболическими реакциями (от греч. «катаболе» — «сбрасывание», «разрушение»). Разрушая белки, жиры и углеводы, клетка высвобождает энергию, заклю­чённую в их химических связях. Что­бы использовать эту энергию, клетка предварительно должна её накопить. Для этого необходим своего рода аккумулятор, который имеется в лю­бом живом организме. Такую функ­цию несёт особое вещество — аденозинтрифосфорная кислота (АТФ).

Эволюция не могла обойти своим вниманием такой важный момент, как выбор постоянного и мощного источ­ника энергии для живых организмов. Наша главная «станция энергоснабже­ния» — Солнце. Хотя астрономы и на­зывают его звездой-карликом, Земля получает от Солнца около 2•10¹⁷ Вт (Дж/с).Этой мощности пока вполне хватает, чтобы обеспечить всё разно­образие жизни.

Зелёные растения, синезелёные водоросли, а также некоторые бакте­рии могут непосредственно улавли­вать солнечную энергию. За это их на­зывают фототрофами (от греч. «фотос» — «свет» и «трофе» — «пища»), что переводится буквально как «пита­ющиеся светом». Все другие живые су­щества, в том числе и человек, не мо­гут напрямую усваивать энергию солнечного света. Их источник -химическая энергия, поэтому такие организмы называются хемотрофами. Однако, по существу, они тоже пи­таются энергией Солнца. И в этом нет никакого противоречия. Ведь фототрофы переводят солнечную энергию

в химическую, синтезируя при этом разнообразные органические вещест­ва. В результате энергия запасается в химических связях. Травоядные жи­вотные питаются растениями, и энер­гия Солнца попадает к ним уже в химической форме. А плотоядные животные получают энергию, поедая травоядных. Получается, что расти­тельный мир — это «энергетический кормилец» животного мира.

На этикетке самого обычного пакета молока кроме сведений о предпри­ятии-изготовителе, условиях хране­ния и сроке годности есть и ещё кое-что, на первый взгляд, совершенно не нужное покупателю:

«В 100 г продукта содержится жира — 2,5 г белка — 2,9 г углеводов — 3,9 г Энергетическая ценность 53 ккал».

На самом же деле это очень важ­ная информация. Ведь главное свой­ство человеческого, как и любого живого, организма — способность из­влекать из окружающей среды и запа­сать энергию.

В активных группах многих фер­ментов присутствует ион металла, комплексно связанный с органиче­ским веществом. С 1945 г. советские учёные начали исследовать каталити­ческое действие ионов металлов в разном окружении. Ион Fe³⁺, содер­жащийся в каталазе, может и без белкового окружения, в виде обыч­ной соли железа, разлагать пероксид водорода в водном растворе. Вот только каталитическая активность свободных ионов железа в миллиар­ды раз меньше, чем у фермента. Раз­лагают Н₂О₂ и ионы Cu²⁺. Но когда ионы меди образуют комплекс с мо­лекулами аммиака, их активность возрастает в миллион раз. А если вместо аммиака взять органические амины, то разложение пероксида идёт ещё быстрее.

Сегодня большой ассортимент недо­рогих ферментов, в том числе высо­кой чистоты, находит применение более чем в 25 отраслях промышлен­ности, и прежде всего — в лёгкой и пищевой.

Чтобы тесто было пышным, нужен разрыхлитель — углекислый газ. Он выделяется при действии дрожжей на углевод мальтозу. А откуда берётся мальтоза? Она постепенно образуется из крахмала под влиянием амилазы, содержащейся в муке. Обычно собст­венной амилазы муки недостаточно, и этот фермент добавляют. Протеазы, действующие на клейковину муки, используют, чтобы придать тесту кон­систенцию, необходимую для удержа­ния углекислого газа. Ведь если он пройдёт сквозь тесто и улетучится, тесто снова опадёт. Добавление фер­ментов улучшает аромат и вкус хле­ба, даёт румяную корку.

И производству алкогольных на­питков никак не обойтись без фер­ментов, содержащихся в дрожжах. Дрожжи с различными ферментными комплексами позволяют получать разные сорта пива. А чтобы напиток не мутнел, в него добавляют протеазы (папаин, пепсин) — они разлага­ют белковые осадки.

Производство молочных продуктов также немыслимо без ферментов. Простоквашу делают с помощью фер­ментов молочнокислых бактерий, ко­торые превращают молочный сахар лактозу в молочную кислоту. Для про­изводства кефира берут определённую смесь молочнокислых бактерий и дрожжей, при этом часть содержащей­ся в молоке лактозы переходит в мо­лочную кислоту, а часть — в спирт. Одновременно идёт также частичный гидролиз белков, поэтому кефир легче усваивается организмом, чем молоко.

Итак, ферментный препарат в виде раствора получен. Он готов к работе, но возникает вопрос: реакция пройдёт, а что дальше? Как отделить фер­мент от продуктов?

Промышленные каталитические процессы предпочитают вести на твёрдых катализаторах, тогда проб­лема разделения исчезает. В качестве эксперимента попробовали и фер­мент прикрепить к твёрдому носи­телю. Одним из способов такого прикрепления является адсорбция — обратимое связывание вещества с поверхностью твёрдого тела без химического изменения. В 1916 г. впервые было обнаружено, что при адсорбции инвертазы — фермента, расщепляющего сахарозу на более простые углеводы (глюкозу и фрук­тозу), на угле или гидроксиде алюми­ния она сохраняет каталитическую активность. А в 1939 г. получен пер­вый патент на применение протеаз, адсорбированных на древесных опилках, для обработки шкур жи­вотных.

Как это часто бывает, люди начали употреблять ферменты для своих нужд намного раньше, нежели появи­лось первое туманное представление о том, что же это такое. Конечно, о вы­делении ферментов тогда не было и речи: чтобы получить алкоголь или поднять тесто, использовали дрожжи, для створаживания молока — кусоч­ки сычуга (отдела желудка травояд­ных). Иными словами, в дело шли природные хранилища ферментов.

При изготовлении многих привычных нам пищевых продуктов используются ферментативные процессы.

Растительные и животные ткани и живые микроорганизмы применяют­ся и теперь, но в некоторых случаях предпочтительнее потратиться на выделение чистого фермента. Так, замечательные отстирывающие свой­ства многих современных порошков обусловлены добавками ферментов, расщепляющих жиры, белки и другие молекулы загрязнителей. Ведь не при­мешаешь же к стиральному порошку мелко порубленную ткань, выделен­ную из организма.

В XIX в., когда были выделены различ­ные ферментные препараты и описа­ны удивительные свойства фермен­тов, учёные не могли не задуматься: а каким же образом работают фер­менты? Чему они обязаны своей спо­собностью ускорять реакции и столь поразительной избирательностью?

В 1894 г. немецкий химик Эмиль Герман Фишер начал цикл работ по изучению действия ферментов. В ре­зультате он пришёл к выводу, что между ферментом и субстратом (так называют реагирующее вещество) должно существовать соответствие молекулярных конфигураций, подоб­ное сходству конфигураций замка и ключа. Эта яркая и наглядная картин­ка хорошо объясняет специфичность действия ферментов: в самом деле, к замку подходит только определённый ключ. Что считать «замком», а что «ключом» — неважно. Важно лишь то, что «выемки» и «выступы» в структу­рах фермента и субстрата подходят друг другу уникальным образом. «Ключ, вставленный в замок», т. е. суб­страт, связанный с ферментом, назы­вают промежуточным фермент-суб­стратным комплексом.

Схема, предложенная Фишером, живёт уже более ста лет и не стареет. Но, к сожалению, она объясняет не всё. Если «ключику» так удобно лежать в «замочной скважине», почему он превращается во что-то другое? Ведь тогда соответствие конфигураций неизбежно нарушается. Чтобы ис­толковать это, были предложены раз­ные уточнения модели Фишера.

Зажигалка была изобретена Иоганном Вольфгангом Дёберейнером в 1823 году. Он заметил, что водород, направленный на губчатую платину, воспламеняется. Данный опыт тогда не нашёл объяснения, все посчитали его простым фокусом. Но ученый не растерялся, а обнаружил в нём практическую пользу, разработал на основе этого процесса огниво и потом даже получил патент. Огниво оказалось громоздким и дорогостоящим, поскольку в нём использовалась платина. Так что оно не пользовалось популярностью.

С чем связаны замечательные свойст­ва ферментов? Очевидно, причина не в своеволии таинственного духа fermentum. Свойства вещества законо­мерно вытекают из его строения.

Ещё в XVIII—XIX вв. некоторые учёные предполагали, что основой фермента является белок, но эта мысль не была услышана научной об­щественностью. В 20-х гг. XX в. из­вестный немецкий химик Рихард Мартин Вильштеттер (1872—1942) попытался выяснить химическую природу ферментов. Однако ему уда­лось выделить слишком малые их количества, и Вильштеттер ошибоч­но заключил, что ферменты не могут быть отнесены ни к белкам, ни к дру­гим классам органических соеди­нений. В 1926 г. американский био­химик Джеймс Батчеллер Самнер (1887—1955) выделил фермент уреазу в виде белковых кристаллов, но его обвинили в недостаточной чисто­те эксперимента. Лишь в 30-х гг., когда соотечественник Самнера Джон Хауард Нортроп (1891 — 1987) один за другим получил кристаллические ферменты пепсин и трипсин, их бел­ковая природа была окончательно признана, а в 50-х гг. — подтвержде­на рентгеноструктурным анализом.