С чем связаны замечательные свойст­ва ферментов? Очевидно, причина не в своеволии таинственного духа fermentum. Свойства вещества законо­мерно вытекают из его строения.

Ещё в XVIII—XIX вв. некоторые учёные предполагали, что основой фермента является белок, но эта мысль не была услышана научной об­щественностью. В 20-х гг. XX в. из­вестный немецкий химик Рихард Мартин Вильштеттер (1872—1942) попытался выяснить химическую природу ферментов. Однако ему уда­лось выделить слишком малые их количества, и Вильштеттер ошибоч­но заключил, что ферменты не могут быть отнесены ни к белкам, ни к дру­гим классам органических соеди­нений. В 1926 г. американский био­химик Джеймс Батчеллер Самнер (1887—1955) выделил фермент уреазу в виде белковых кристаллов, но его обвинили в недостаточной чисто­те эксперимента. Лишь в 30-х гг., когда соотечественник Самнера Джон Хауард Нортроп (1891 — 1987) один за другим получил кристаллические ферменты пепсин и трипсин, их бел­ковая природа была окончательно признана, а в 50-х гг. — подтвержде­на рентгеноструктурным анализом.

Строение белка довольно сложно, он, как известно, может иметь до че­тырёх структурных уровней (см. ста­тью «Азбука живой материи. Белки»). Высшая, четвертичная структура возникает, если белок состоит из нескольких цепей — субъединиц, со­единённых между собой. Так, алкогольдегидрогеназа из печени лошади является димером (включает 2 субъединицы), алкогольдегидрогеназа дрожжей — тетрамер (4 субъедини­цы). А один из ферментов кишечной палочки представляет собой конгло­мерат из 12 субъединиц!

Нарушение хотя бы одного струк­турного уровня белка обычно ведёт к денатурации, а структура его поддер­живается довольно слабыми взаимо­действиями. Изменение кислотности среды может разрушить ионные свя­зи, восстановление — уничтожить дисульфидные мостики. При повышении температуры клубки начинают разма­тываться, спирали — разворачиваться, и ферменты теряют каталитическую активность. Вот почему они так чувст­вительны к «условиям работы».

Однако фермент — это не только белок. Иногда в ферментах встреча­ется органический остаток небелко­вой природы или ион металла. При­чём именно эта группа главным образом отвечает за каталитическую активность. Небелковую часть фер­мента именуют коферментом. На­звание предложил французский био­химик Габриель Эмиль Бертран (1867—1962), который в 1897 г. обна­ружил в золе окислительного фер­мента лакказы марганец и сделал вы­вод, что в состав по крайней мере некоторых ферментов входят ионы металлов.

Организм самостоятельно синте­зирует белки для построения фермен­тов, но не всегда может снабдить се­бя коферментами, многие из которых он получает «готовыми» в виде вита­минов (см. статью «Полезное и при­ятное. Витамины»). Витамины важны именно потому, что без них фермен­ты оказываются «недееспособными». Так, витамины В₂ и РР входят в состав коферментов ряда окислительно-вос­становительных процессов, витамин В₆ — в активную группу ферментов азотистого обмена.

Столь же необходимы организму и ионы металлов. Человеку на 70 кг массы требуется 4,1 г железа, 2,3 г цинка, 0,2 г меди, а также кобальт, марганец, молибден, кальций, магний. Комплексные соединения железа вхо­дят в состав каталазы, пероксидазы (фермента, катализирующего окисление органических молекул пероксидом водорода), других ферментов. Для работы алкогольдегидрогеназы и карбоангидразы нужен цинк. Молиб­ден содержится в ферментах, восста­навливающих соединения азота.