Аминокислоты, как правило, имеют исторические названия — по источ­нику, из которого они впервые были выделены. Например, аспарагин об­наружили в 1806 г. в соке аспарагуса (спаржи), а глутаминовую (от лат. gluten — «клей») кислоту — в клейковине пшеницы. Цистеин (от греч. «цистис» — «пузырь») был впервые выделен в 1810 г. из камней мочевого пу­зыря. При изучении молочного белка казеина был открыт тирозин (от греч. «тирос» — «сыр»). Аргинин (от лат. argentum — «серебро») был впервые получен в виде соли серебра. Глицин назван так за сладкий вкус (от греч. «гликис» — «сладкий»). Название «лейцин» произошло от греческого слова «лейкос» — «белый»: в яичном белке это одна из самых распространён­ных аминокислот. Лизин получил своё название от одного из значений греческого слова «лизис» — «растворение», «разрушение», благодаря очень хорошей растворимости в воде. Некоторые аминокислоты были по­лучены из белков шёлкового волокна, например гистидин (от греч. «гистос» — «ткань») и серии (от лат. sericus— «шёлковый»).

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901 — 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори

*Молекулярную массу белков иногда выражают в дальтонах (Да). Дальтон — это единица массы, тождест­венная углеродной единице.

Лайнус Карл Полинг.

При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­ровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен Нобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры ДНК).

Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На следующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расцепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы (от англ. sequence — «последовательность»).

D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно пре­вращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или L-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется рацематом, а сам процесс — рацемизацией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данное свойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина (дентин — костная ткань зубов) L-a-парагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется со скоростью 0,1% в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится толь­ко L-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба и определяют в нём содержание D-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемых остатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

* Приведена формула для всей аминокислоты.

** R-группа глицина представляет собой просто атом водорода, и эту аминокислоту трудно отнести к какому-нибудь из четырех классов. Такая боковая группа не может нести ни положительный, ни отрицательный заряд, не способна участвовать во взаимодействиях неполярных R-групп (гидро­фобных взаимодействиях) или образовании водородных связей. Но у глици­на, входящего в состав аминокислотной цепочки, как и у всех других ами­нокислот, есть две полярные группы — >С=О и >N—Н. Поэтому глицин условно можно отнести к полярным аминокислотам.

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н⁺, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —NH₂, и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов, ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют a-атомом, второй — b-атомом, следующий — g-атомом и т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильной группе, т. е. a-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют a-аминокислотами.

Молекула белка очень длинная. Хими­ки называют такие молекулы полимерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действи­тельно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких мо­лекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­рают химические связи между бусин­ками-молекулами.

Секрет белков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа­нию» жёлтых и красных бусинок.

Более 4 млрд. лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Разнообразие функций, выполняемых встречающимися в природе белками, огромно. 

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.

Очень давно, приблизительно 1,5 млрд. лет назад, природа совершила скачок в развитии — произошёл переход от ма­леньких клеток с простой структурой к большим по размерам и значительно сложнее устроенным клеткам. Эти вы­сокоорганизованные клетки называют эукариотическими (от греч. «эу» — «хорошо», «полностью» и «карион» — «ядро ореха»). Высшие организмы в отличие от бактерий состоят из эукариотических клеток. Сравнить размеры прокариотических и эукариотических клеток можно с помощью таблицы:

Бактерии и синезелёные водоросли относятся к простей­шим одноклеточным организмам. Однако с точки зрения химии даже мельчайшая клетка чрезвычайно сложна.

Так получилось, что среди бактерий наиболее изученной оказалась кишечная палочка Escherichia coli (сокращённо Е. coli) — безобидный обитатель кишечного тракта челове­ка и животных. И хотя размеры «лучшего друга» биохими­ков гораздо меньше размеров любой растительной или жи­вотной клетки (длина 2 мкм, диаметр 0,8 мкм, а объём около 1 мкм³; 1 мкм = 10^-6 м), а масса составляет всего 2•10^-12 г, для химиков это огромный объект: ведь масса Е, coli в 60 млрд. раз превосходит массу молекулы воды! А за всем этим скрывается высокоорганизованный комплекс большо­го числа молекул.

Бактериальная клетка защищена жёсткой полисахаридной оболочкой — клеточной стенкой. Она предохраня­ет клетку от набухания и разрыва из-за разницы в концен­трации низкомолекулярных веществ внутри клетки и вне её (внутри клетки концентрация низкомолекулярных веществ значительно выше, чем снаружи). Клетка также окружена состоящей из липидов полупроницаемой клеточной мем­браной, которая определяет размер клетки. Кроме того, мембрана служит своего рода фильтром: она контролирует поступление внутрь клетки питательных веществ и вы­ход наружу продуктов её жизнедеятельности. Способность мембраны регулировать перемещение веществ и тем самым поддерживать в клетке нужную концентрацию ионов и ор­ганических молекул является жизненно важной.

В процессе промышленного получе­ния химических веществ очень час­то требуются высокие температура и давление. А иногда нужны особые ус­ловия, например присутствие силь­ных кислот или щелочей, а то и во­все электрические разряды. И это для получения какой-нибудь простой молекулы, в которую атомы не хотят так просто объединяться! А в живой клетке каждую секунду протекают сотни и тысячи всевозможных хими­ческих реакций. И происходит это в исключительно «мягких», как говорят химики, условиях: при температуре всего лишь в несколько десятков гра­дусов по Цельсию, атмосферном дав­лении и в нейтральной среде. Конеч­но, «жёстких» условий, свойственных промышленным процессам, хрупкие и нестабильные молекулы, из которых построены компоненты клеток, не выдержали бы. И тем не менее, как же клеткам удаётся проводить хими­ческие реакции, не прибегая к высо­ким температуре и давлению?

Работа «химической лаборатории» клеток возможна только благодаря тому, что они содержат уникальные катализаторы, которые могут значи­тельно ускорять химические реакции. Это особые катализаторы — белковые молекулы, называемые ферментами.

Процветание различных форм жизни в значительной степени объясняется тем, что клетки способны образовы­вать большое количество ферментов. Ферменты не только обеспечивают протекание реакций в «мягких» усло­виях. Главное, что в их присутствии сложные многостадийные реакции могут происходить мгновенно.

Для правильной работы систем клет­ки необходима их чёткая органи­зация. Поэтому природа придумала хитрый механизм, который позволя­ет управлять процессом группировки молекул.

Обычные ковалентные связи для объединения макромолекул не подхо­дят, ведь атомы, связанные ковалентной связью, становятся частями одной молекулы. Если представить организа­цию макромолекул в клетке с помо­щью ковалентных связей, получится, что клетка — одна гигантская макро­молекула! Кроме того, ковалентные связи слишком прочны — настоя­щий «стальной трос». Для огромных неповоротливых громадин вроде бел­ков или нуклеиновых кислот нужно нечто совсем иное — подобие тонкой рыболовной сети. Такая «сеть» на­дёжно удержит молекулы вместе и одновременно предоставит им не­которую свободу, необходимую для выполнения их функции.