Для правильной работы систем клет­ки необходима их чёткая органи­зация. Поэтому природа придумала хитрый механизм, который позволя­ет управлять процессом группировки молекул.

Обычные ковалентные связи для объединения макромолекул не подхо­дят, ведь атомы, связанные ковалентной связью, становятся частями одной молекулы. Если представить организа­цию макромолекул в клетке с помо­щью ковалентных связей, получится, что клетка — одна гигантская макро­молекула! Кроме того, ковалентные связи слишком прочны — настоя­щий «стальной трос». Для огромных неповоротливых громадин вроде бел­ков или нуклеиновых кислот нужно нечто совсем иное — подобие тонкой рыболовной сети. Такая «сеть» на­дёжно удержит молекулы вместе и одновременно предоставит им не­которую свободу, необходимую для выполнения их функции.

Сеть, объединяющая две макромо­лекулы, образуется потому, что ковалентно связанные атомы способны взаимодействовать с близлежащими атомами в пределах одной и той же либо разных молекул. Эти взаимодей­ствия значительно слабее, чем ковалентные связи, и название у них соответствующее — слабые взаимо­действия. В биомолекулах различают три типа слабых взаимодействий — водородные связи, ионные взаимо­действия и вандерваальсовы силы (см. статью «Химическая связь»).

Ещё одно важное слабое взаимо­действие обусловлено не столько при­родой сближенных атомов, сколько пространственной структурой воды. У этого уникального вещества слиш­ком упорядоченная для жидкости структура, поддерживаемая водород­ными связями. Когда в такую отлажен­ную систему внедряются чужерод­ные объекты — неполярные группы атомов, которые в изобилии содер­жатся во многих биомолекулах, водо­родные связи нарушаются. Это край­не невыгодно с термодинамической точки зрения. Чтобы избежать значительного проигрыша в энергии, оста­ётся один выход — собрать чужерод­ные неполярные остатки в одну куч­ку и уменьшить таким образом их соприкосновение с молекулами воды. В итоге получается, что неполярные остатки, попадая в воду, стремятся держаться вместе и образуют контак­ты друг с другом, а не с молекулами воды. Эти контакты называются гид­рофобными (от греч. «гидор» — «во­да» и «фобос» — «страх») взаимодей­ствиями.

Слабые взаимодействия вопреки своему названию наделены сильной властью. Они определяют, как различ­ные участки молекул располагаются друг относительно друга. В результа­те слабых взаимодействий за счёт участия в них огромного количества атомов формируются устойчивые структуры. Одну или две связи, конеч­но, легко разорвать, но с возникнове­нием множества связей прочность взаимодействия существенно по­вышается.

Большое число контактов между атомами взаимодействующих моле­кул определяется тем, что их поверх­ности соответствуют друг другу. Ко­нечно, когда речь идёт о маленьких молекулах, например о молекуле во­ды, слово «поверхность» не совсем уместно. Но на уровне макромолеку­лы поверхность становится важней­шим понятием. Все крупные молеку­лы свёрнуты в пространстве так, что часть групп остаётся снаружи, а часть «смотрит внутрь». От того, какие груп­пы находятся на поверхности, очень сильно зависят свойства всей макро­молекулы.

Чтобы взаимодействие двух мак­ромолекул было прочным, их по­верхности должны быть, как гово­рят учёные, комплементарны (от лат. complementum — «дополнение»). Предположим, что на поверхности одной молекулы имеется выступ, на­пример метильная группа СН₃. Тогда взаимодействующая с ней молекула должна иметь соответствующее углуб­ление на своей поверхности. Если по­верхность одной молекулы заряжена положительно, то на поверхности другой должен быть отрицательный заряд. Таким образом, две молекулы с комплементарными поверхностями стремятся к взаимодейсгвию, в то вре­мя как молекулы, не содержащие комплементарных поверхностей, не обра­зуют контактов. Выдающийся учёный Джеймс Дьюи Уотсон (родился в 1928 г.), лауреат Нобелевской пре­мии, один из авторов самого важного открытия в молекулярной биологии — пространственной структуры ДНК, назвал это явление принципом изби­рательной «слипаемости» молекул. В научной литературе более распро­странено другое название — принцип структурной комплементарности. Это важнейший принцип, которому подчиняются все взаимодействия в клетке. Он лежит в основе самосбор­ки многих структур клетки.

Итак, макромолекулы с подходя­щими «формами» распознают друг друга и стремятся к объединению. На­пример, молекулы белков и липидов могут ассоциировать, образуя липопротеиды. Эти комплексы присутст­вуют в плазме крови млекопитаю­щих и выполняют транспортные функции — осуществляют перенос ве­ществ в организме. При объеди­нении нуклеиновых кислот и белков в комплекс образу­ются сложные по строе­нию нуклеопротеиды (от лат. nucleus — «ядро»), вы­полняющие различные био­логические функции. Один из их наиболее широко распро­странённых классов — вирусы.

Есть среди нуклеопротеидов и та­кие, без которых трудно представить живую клетку. Это рибосомы — ком­плексы, состоящие приблизительно из 55—100 различных белковых мо­лекул и нескольких молекул РНК (см. статью «Экспрессия генов»). Рибосо­мы играют важнейшую роль — на них происходит сборка новых белков в клетке. Это уникальное изобретение природы, основной атрибут жизни. Ведь жизнь начинается там, где кипит синтез белка!

Комплексы макромолекул — дале­ко не последний уровень организации клетки. Они объединяются в отдель­ные структуры — клеточные органеллы: ядра, митохондрии, хлоропласты и т. п. Различные компоненты клеточ­ных органелл также объединяются друг с другом в основном при помо­щи нековалентных взаимодействий

Гидрофобные взаимодействия.

Строение липидного бислоя. Липиды прячут свои неполярные «хвосты» (радикалы жирных кислот), в результате чего и образуется бислой.

Несмотря на своё название, слабые взаимодействия играют очень важную роль в биохимии.