В 1811 г. французский химик Луи Ни­кола Воклен принёс в лабораторию образец прогорклого жира и предло­жил своему ученику Мишелю Эжену Шеврёлю (1786—1889) сделать его анализ. Шеврёль занялся исследова­нием этой новой, в сущности, темы, серьёзно увлёкся и... стал основопо­ложником химии жиров.

Он первым выяснил строение жи­ров и изучил процесс их омыления, а также получил в индивидуальном ви­де многие жирные кислоты.

Ко времени начала его исследова­ний о жирах было известно немного. В XVII в. немецкий учёный, один из первых химиков-аналитиков, Отто Тахений (1652—1699) выступил с гипо­тезой о том, что жиры содержат «скрытую кислоту». В середине следу­ющего столетия французский химик Клод Жозеф Жоффруа (1685—1752) обнаружил, что при разложении мы­ла (его готовили тогда варкой жира со щёлочью) кислотой образуется жир­ная масса. А в 1779 г. знаменитый шведский химик Карл Вильгельм Шееле, нагрев оливковое масло с влажным глётом РbО, получил новое жидкое вещество сладко­ватого вкуса. Повторив опыты со свиным салом, сливочным маслом и другими жирами, учё­ный убедился в том, что обнару­женное им вещество входит в состав и растительных, и живот­ных жиров, и назвал его «сладким началом масел». Кроме того, Шее­ле выявил в продуктах гидролиза жиров неизвестные ранее химиче­ские соединения — монокарбоновые (жирные) кислоты.

Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации. ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственной информации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированы гене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этим органи­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции у раз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

Конская грива содержит белок кератин.

...Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин — основной компонент яичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки «разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда и название: греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляют тоже белки — ферменты.

Полный набор аминокислот живой организм получает с пищей, содержащей белки и свободные аминокислоты.

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитает кальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное те­ло вместе со щупальцами достигает в длину 3,5 м, а масса гиганта может пре­вышать 150 кг. Мощные мышцы выбра­сывают струю воды с силой, с какой она бьёт из пожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым, он может перебить стальной кабель. По свидетельству оче­видцев, кальмар буквально в клочья раз­дирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хищник очень опасен и для человека. В книге Фрэнка Лейна «Цар­ство осьминога» утверждается, что «че­ловек, упавший за борт в местах, где обитает много кальмаров, не проживёт и полминуты».

Чтобы «зарядиться» энергией, это­му обитателю океана требуется много кислорода — не менее 50 л в час. По­ступающий из морской воды кислород разносится по телу кальмара с помощью особого белка, содержащего медь, — гемоцианина (от греч. «гема» — «кровь» и «кианос» — «лазурный», «голубой»).

Белки выполняют в организме мно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерные молекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителом враг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организм неболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий» болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекци­онным болезням.

Все химические реакции, протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — ферментам. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лись в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые центры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­сти друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­менте всё «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью «Фер­менты — на все руки мастера»).

В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз и нужна для того, чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не прохо­дит без участия белков.

Молоко представляет собой колло­идный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

В коровьем молоке обычно содер­жится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насы­щенных карбоновых кислот — пальми­тиновой, стеариновой), около 3 % бел­ков, а ещё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные ве­щества.

Белок казеин в молоке присутству­ет в связанном виде — ковалентно присоединённые к аминокислоте серину фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казе­ин выделяется в виде белой творожи­стой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происхо­дит процесс, называемый «створажива­нием казеина». Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выво­дится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен: в нём есть почти все аминокислоты, не­обходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный бе­лый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превраща­ется в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку — пенку.

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (от лат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare — «лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.

Во многих белках полипептидные цепи свёрнуты в пространстве в компактные структуры, напоминающие сферы. Такие белки называют глобулярными, а саму молекулу белка — глобулой (от лат. globus — «шар»). Молекулы-глобулы име­ют, например, все ферменты и антитела. Другие белки представляют собой длинные волокна, поэтому они получили название фибриллярных (от лат. fibra — «волокно») белков. Белки с вытянутыми молекулами, такие, как коллаген и кера­тин, входят в состав соединительных тка­ней организмов. В отличие от белков-ша­риков белки-нити нерастворимы в воде.

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипеп­тидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субъ­единицу. Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы. В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её не имеют.

Ответ на этот вопрос даёт математический расчёт. Пептид, состоящий из двух разных аминокислот А и В, в зависимости от порядка их располо­жения может иметь только 2 изомерные формы — АВ и ВА. У пептида из трёх аминокислот А, В и С уже до 6 изомерных форм (ABC, ACB, ВАС, ВСА, CAB, CBA), а у пептида из четырёх различных аминокислот — 24 изо­мера. Если же в составе пептида 20 разных аминокислот, число возмож­ных изомеров составит примерно 2•10¹⁸!