1. По структуре белки делят на простые и сложные.
Простые белки состоят только из аминокислот. В состав сложных белков входит небелковый компонент, название которого включается в название сложного белка. Это нуклеопротеины, липопротеины, гликопротеины, металопротеины, фосфопротеины, хромопротеины (окрашенные белки), дикомпонентные ферменты.
2. По физико – химическим свойствам:
а) фибрилярные белки. Имеют упорядоченную, регулярную структуру (повторяемость в пространстве одинаковых участков молекулы). Они образуют огромной величины и молекулярной массы агрегаты (фибриллы). Например, коллаген, масса которого составляет около 30% от общего количества тканевых белков. Коллаген основной белок межклеточного пространства, хрящей, сухожилий, костей, зубов (в пищевом отношении это неполноценный белок, поскольку содержит мало незаменимых аминокислот). Коллаген отличается высоким содержанием глицина (35%), аланина (11%), пролина и оксипролина (21%). Белок имеет трехцепочечную спиральну структуру, обладает большой механической прочностью (у тропо коллагена – прочность такая же как и у стальной проволоки).
б) глобулярные белки – имеют глобулярную структуру, водорастворимые, гидрофильные. Структура этих белков наименее регулярная (повторяемая).
в) мембранные белки – “живут” в мембранах, они частично либо полностью гидрофобные, обладают в большей или меншей степени регулярной структурой.
3. По функциям (см. выше)
4. По генам, которые отвечают за структуру белков. Это наиболее современная классификация белков. В таблице приведена классификация белков – цитохромов Р450 по классификации соответствующих генов суперсемейство генов цитохрома P450.
Альбумины: обнаружены во многих тканях (главным образом в цитоплазме клеток, в мышцах – миоальбумины; в молоке – лактальбумины; нервная ткань – содержит нейроальбумины, высокое содержание в сыворотке крови – 4050г/л), имеют сходные свойства. Молекулярная масса – до
70000, это кислые белки, ИЭТ около 4,7, содержат много глутаминовой кислоты, имеют глобулярную структуру, растворимы в воде. Альбумины крови синтезируются в печени, обуславливают онкотическое давление крови (при снижении альбуминов возникают отеки). Альбумины крови это основные транспортные белки в организме, они обеспечивают транспорт водо и жирорастворимых витаминов, билирубина, лекарств.
Глобулины – имеют большую массу (выше 150000 Да), плохо растворимы в воде и легче аль буминов, осаждаются солями, электрофорезе глобулины крови разделяются на несколько фракций (a, b и gглобулины), в которых обнаруживаются такие белки как – протромбин, церуллоплазмин, иммуноглобулины.
Протамины и гистоны: ядерные белки (в ядре клетки связаны с нуклеиновыми кислотами), содержат много аргинина и лизина (гистоны до 30%, а протамины до 60%), которые обуславливают положительный заряд этих белков (катионные белки), ИЭТ в щелочной среде. Проламины и глутелины – растительного происхождения белки (глутелин – белок пшеницы, зеин – выделен из кукурузы), содержать недостаточные количества незаменимых аминокислот, поэтому в пищевом отношении это неполноценные белки
Пептиды – выделяют несколько груп пептидов ( нейропептиды эндорфины, энкефалины), пептиды кининовой системы и др.
Простые (однокомпонентные) ферменты – пепсин, трипсин. Сократительные белки актин, миозин.
Белковоподобные вещества (склеропротеины)
Простые белки состоят только из аминокислот. В состав сложных белков входит небелковый компонент, название которого включается в название сложного белка. Это нуклеопротеины, липопротеины, гликопротеины, металопротеины, фосфопротеины, хромопротеины (окрашенные белки), дикомпонентные ферменты.
2. По физико – химическим свойствам:
а) фибрилярные белки. Имеют упорядоченную, регулярную структуру (повторяемость в пространстве одинаковых участков молекулы). Они образуют огромной величины и молекулярной массы агрегаты (фибриллы). Например, коллаген, масса которого составляет около 30% от общего количества тканевых белков. Коллаген основной белок межклеточного пространства, хрящей, сухожилий, костей, зубов (в пищевом отношении это неполноценный белок, поскольку содержит мало незаменимых аминокислот). Коллаген отличается высоким содержанием глицина (35%), аланина (11%), пролина и оксипролина (21%). Белок имеет трехцепочечную спиральну структуру, обладает большой механической прочностью (у тропо коллагена – прочность такая же как и у стальной проволоки).
б) глобулярные белки – имеют глобулярную структуру, водорастворимые, гидрофильные. Структура этих белков наименее регулярная (повторяемая).
в) мембранные белки – “живут” в мембранах, они частично либо полностью гидрофобные, обладают в большей или меншей степени регулярной структурой.
3. По функциям (см. выше)
4. По генам, которые отвечают за структуру белков. Это наиболее современная классификация белков. В таблице приведена классификация белков – цитохромов Р450 по классификации соответствующих генов суперсемейство генов цитохрома P450.
Альбумины: обнаружены во многих тканях (главным образом в цитоплазме клеток, в мышцах – миоальбумины; в молоке – лактальбумины; нервная ткань – содержит нейроальбумины, высокое содержание в сыворотке крови – 4050г/л), имеют сходные свойства. Молекулярная масса – до
70000, это кислые белки, ИЭТ около 4,7, содержат много глутаминовой кислоты, имеют глобулярную структуру, растворимы в воде. Альбумины крови синтезируются в печени, обуславливают онкотическое давление крови (при снижении альбуминов возникают отеки). Альбумины крови это основные транспортные белки в организме, они обеспечивают транспорт водо и жирорастворимых витаминов, билирубина, лекарств.
Глобулины – имеют большую массу (выше 150000 Да), плохо растворимы в воде и легче аль буминов, осаждаются солями, электрофорезе глобулины крови разделяются на несколько фракций (a, b и gглобулины), в которых обнаруживаются такие белки как – протромбин, церуллоплазмин, иммуноглобулины.
Протамины и гистоны: ядерные белки (в ядре клетки связаны с нуклеиновыми кислотами), содержат много аргинина и лизина (гистоны до 30%, а протамины до 60%), которые обуславливают положительный заряд этих белков (катионные белки), ИЭТ в щелочной среде. Проламины и глутелины – растительного происхождения белки (глутелин – белок пшеницы, зеин – выделен из кукурузы), содержать недостаточные количества незаменимых аминокислот, поэтому в пищевом отношении это неполноценные белки
Пептиды – выделяют несколько груп пептидов ( нейропептиды эндорфины, энкефалины), пептиды кининовой системы и др.
Простые (однокомпонентные) ферменты – пепсин, трипсин. Сократительные белки актин, миозин.
Белковоподобные вещества (склеропротеины)
Авторское право на материал
Копирование материалов допускается только с указанием активной ссылки на статью!
Информация
Посетители, находящиеся в группе Гости, не могут оставлять комментарии к данной публикации.
Похожие статьи