Физико – химические свойства белков.

Молекулярная масса. Молекулярная масса белков превышает 6000 Да (до сотен

тысяч и даже несколько миллионов) , например – альбумины – ок.70000, глобулины 150000. Полимеры аминокислот с массой менее 6000 называют пептидами.

Методы определения молекулярной массы белков: ультрацентрифугирование, гельфильтрация, аминокислотный анализ.

Амфотерность. В составе боковых цепей белковой молекулы имеется много групп – COOH и –NH2, которые обеспечивают возникновение положительных и отрицательных зарядов. Поэтому белки являются полиамфионами. Большинство белков заряжены отрицательно (), потому что в их составе преобладают остатки кислых аминокислот Глу и Асп. Катионными (положительно заряженными) являются белки ядра клетки, например, гистоны и протамины, в их составе преобладают аминокислоты Лиз и Арг.

Изоэлектрическая точка ( ИЭТ )– это такое значение pH, при котором белок является электронейтральным. Для кислых белков изоэлектрическая точка лежит в кислой среде

(pH7). Белки в таком состоянии быст ро выпадают в осадок.

Электрофорез белков основан на их способности двигаться в электическом поле (чем меньше масса и больше заряд тем их подвижность выше), это свойство используется для разде ления сложных по белковому составу биологических жидкостей сыворотки крови и т.д.

Гидрофильность, гидрофобность, растворимость.

Большинство белков – гидрофильны и водорастворимы, что связано с наличием гидрофильных

(полярных – заряженных и незаряженных групп в составе аминокислот). Эти группы притягивают диполи воды и вокруг молекулы белка образуется “водяная оболочка” (шуба), которая удерживает белковую молекулу в растворе.

Белки как коллоиды белковые молекулы имеют размеры коллоидных частиц (105 – 107см), поэтому растворы белков обладают свойствами коллоидных растворов (конус Тиндаля и т.д.).