Белки – протеины (protos первый, значимый) Белки и пептиды – это биополимеры, состоящие из аминокислот. Белки имеют молекулярную массу больше 6-10 тысяч дальтон, а пептиды меньше этих величин.

Элементный состав белков: С – 50-55%; Н – 6-7%; О – 21-23%; N – 15-18% (≈16%); S – 0-1,5% Количество белка можно рассчитать по количеству азота, т.к. его содержание в белках является практически постоянной величиной – 16 г азота в 100 г белка. Поэтому коэффициент пересчета по азоту равняется 6,25 (100 : 16 = 6,25).

Количество белка изменяется с возрастом, также несколько меняются и физикохимические свойства некоторых белков. В разных органах количество белка в пересчете на сухую массу различно, в мозге – 45%, легких – 82%, селезенке – 84%, сердце – 20%.

Функции белков:

1. Ферментативная (каталитическая) функция. Большинство ферментов являются белками.

2. Структурная функция. Белки являются структурными компонентами мембран, основой цитоскелета и межклеточного матрикса.

3. Регуляторная функция. Большая часть гормонов и других регуляторов являются белками.

4. Рецепторная функция. Белки рецепторы обеспечивают восприятие клетками регулирующих сигналов со стороны организма (например, гормонов, нейромедиаторов)

5. Транспортная функция. Белки связывааются с различными веществами (билирубин, жирные кислоты, ксенобиотики, кислород и др.) и транспортируют их.

6. Белки осуществляют сократительную функцию в мышцах (актин и миозин).

7. Защитная функция. Белки (иммуноглобулины, цитокины и др.) осуществляют функцию иммунитета, а также предотвращают потерю крови, благодаря образованию тромбов (белки свёртывающей и антисвёртывающей системы крови).

Молекулы белков имеют сложное строение, уровень которого усложняется в зависимости от молекулярной массы и биологического значения. Условно выделяют 4 уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура белков. Под первичной структурой понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Вторичная структура белков – это пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи, образование которой обусловлено водородными связями между отдельными участками полипептидной цепи или разными пептидными цепями. Выделяют 2 типа вторичной структуры:

α-спираль – это молекулярная структура, которая образуется при закручивании полипептидной цепи вправо (в природных белках имеется правая α-спираль). Геометрические параметры её: радиус – 0,25 нм; шаг спирали – 0,54 нм; на один поворот α-спирали приходится

3,6 аминокислотных остатков. Отдельные аминокислоты (про, гли, глу, асп, арг и др.) препятствуют образованию α-спирали или дестабилизируют её. Поэтому могут образовываться спирали, которые по геометрическим параметрам отличаются от α-спирали.

Примером может служить спираль белка коллагена компонента соединительной ткани, в составе которого содержится 33% глицина и 21% пролина и гидроксипролина.

β-структура образуется из зигзагоподобно развёрнутых полипептидных цепей, расположенных рядом. β-структуры образуются за счёт межцепочечных водородных связей, объединяющих группы С=О и N-Н. Во многих природных белках имеются как αспирализированные участки, так и β-структуры. Например, в молекуле химотрипсина 14% аминокислотных остатков входят в состав α-спирали, 45% в состав β-структур, 61% участки с неупорядоченной структурой. В молекуле миоглобина 80% аминокислотных остатков образуют α-спираль, а вмолекуле тропомиозина – все 100%

Третичная структура белков представляет пространственное расположение полипептидной цепи с определённой вторичной структурой. в образовании и стабилизации её принимают участие водородные, ионные, гидрофобные связи и взаимодействия. В зависимости от пространственной формы выделяют глобулярные и фибриллярные белки.

Глобулярные белки имеют округлую или эллипсоидную форму. К ним относятся: альбумин сыворотки крови, миоглобин мышц, гемоглобин, большинство ферментов. Глобулярные белки построены из одной или нескольких полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками и свёрнутых в шароподобную форму (глобулу). Глобула стабилизируется за счёт водородных связей между боковыми радикалами аминокислот. У большинства глобулярных белков полярные (гидрофильные) остатки аминокислот расположены на поверхности глобулы, а неполярные радикалы во внутренней гидрофобной фазе молекулы.

Фибриллярные белки имеют вытянутую форму молекул. Они образуют ниткообразные комплексы – фибриллы, состоящие из нескольких параллельных полипептидных цепей. Фибриллярные белки являются структурными компонентами соединительной и других опорных тканей организма. К фибриллярным белкам относятся: коллаген, эластин, α -кератин, Фибриллярные белки формируются путём образования супервторичных (суперспирализированных) структур (образование тропоколлагена, α -кератинов и др.).

Четвертичная структура белков образуется при объединении (агрегации) нескольких полипептидных цепей или протомеров, каждый из которых имеет свою характерную упорядоченную конформацию. Отдельные субъединицы (протомеры) объединены нековалентными связями, что объясняет их диссоциацию при изменениях физико-химических условий среды. Вместе с тем, диссоциация приводит к потере биологической активности. Примерами белков четвертичной структуры являются: гемоглобин (М.м. 68 кД), белки-ферменты и другие олигомерные белки с М.м. больше 50 кД,

Доменные белки содержат в своей структуре домены (структурные участки молекул с третичной структурой). Некоторые домены являются функционально автономными образованиями в составе белковых молекул. Отдельные домены связаны между собой пептидными фрагментами («шарнирными» участками). Примерами доменных белков являются ферменты – глицеральдегидфосфатдегидрогеназа и фосфоглицераткиназа. В их составе отдельные домены реализуют разные этапы сложного каталитического пути.