Белки выполняют в организме мно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерные молекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителом враг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организм неболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий» болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекци­онным болезням.

Все химические реакции, протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — ферментам. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лись в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые центры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­сти друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­менте всё «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью «Фер­менты — на все руки мастера»).

В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз и нужна для того, чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не прохо­дит без участия белков.

Молоко представляет собой колло­идный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

В коровьем молоке обычно содер­жится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насы­щенных карбоновых кислот — пальми­тиновой, стеариновой), около 3 % бел­ков, а ещё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные ве­щества.

Белок казеин в молоке присутству­ет в связанном виде — ковалентно присоединённые к аминокислоте серину фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казе­ин выделяется в виде белой творожи­стой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происхо­дит процесс, называемый «створажива­нием казеина». Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выво­дится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен: в нём есть почти все аминокислоты, не­обходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный бе­лый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превраща­ется в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку — пенку.

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (от лат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare — «лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.

Во многих белках полипептидные цепи свёрнуты в пространстве в компактные структуры, напоминающие сферы. Такие белки называют глобулярными, а саму молекулу белка — глобулой (от лат. globus — «шар»). Молекулы-глобулы име­ют, например, все ферменты и антитела. Другие белки представляют собой длинные волокна, поэтому они получили название фибриллярных (от лат. fibra — «волокно») белков. Белки с вытянутыми молекулами, такие, как коллаген и кера­тин, входят в состав соединительных тка­ней организмов. В отличие от белков-ша­риков белки-нити нерастворимы в воде.

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипеп­тидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субъ­единицу. Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы. В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её не имеют.

Ответ на этот вопрос даёт математический расчёт. Пептид, состоящий из двух разных аминокислот А и В, в зависимости от порядка их располо­жения может иметь только 2 изомерные формы — АВ и ВА. У пептида из трёх аминокислот А, В и С уже до 6 изомерных форм (ABC, ACB, ВАС, ВСА, CAB, CBA), а у пептида из четырёх различных аминокислот — 24 изо­мера. Если же в составе пептида 20 разных аминокислот, число возмож­ных изомеров составит примерно 2•10¹⁸!

Аминокислоты, как правило, имеют исторические названия — по источ­нику, из которого они впервые были выделены. Например, аспарагин об­наружили в 1806 г. в соке аспарагуса (спаржи), а глутаминовую (от лат. gluten — «клей») кислоту — в клейковине пшеницы. Цистеин (от греч. «цистис» — «пузырь») был впервые выделен в 1810 г. из камней мочевого пу­зыря. При изучении молочного белка казеина был открыт тирозин (от греч. «тирос» — «сыр»). Аргинин (от лат. argentum — «серебро») был впервые получен в виде соли серебра. Глицин назван так за сладкий вкус (от греч. «гликис» — «сладкий»). Название «лейцин» произошло от греческого слова «лейкос» — «белый»: в яичном белке это одна из самых распространён­ных аминокислот. Лизин получил своё название от одного из значений греческого слова «лизис» — «растворение», «разрушение», благодаря очень хорошей растворимости в воде. Некоторые аминокислоты были по­лучены из белков шёлкового волокна, например гистидин (от греч. «гистос» — «ткань») и серии (от лат. sericus— «шёлковый»).

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901 — 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори

*Молекулярную массу белков иногда выражают в дальтонах (Да). Дальтон — это единица массы, тождест­венная углеродной единице.

Лайнус Карл Полинг.

При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­ровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен Нобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры ДНК).

Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На следующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расцепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы (от англ. sequence — «последовательность»).

D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно пре­вращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или L-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется рацематом, а сам процесс — рацемизацией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данное свойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина (дентин — костная ткань зубов) L-a-парагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется со скоростью 0,1% в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится толь­ко L-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба и определяют в нём содержание D-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемых остатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.