Свойства ферментов как биокатализаторов:
1) Специфичность (избирательность) действия. Выделяют такие виды ее:
а) абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата (один фермент – один субстрат). Пример – уреаза, аргиназа, сахараза, лактаза и др.
б) стереоструктурная – фермент катализирует превращение определенного стереоизомера (лактатдегидрогеназа превращает только Lлактат)
в) относительная – фермент катализирует превращение группы веществ с одним типом хи мической связи (один фермент – одна связь). Пример пептидазы, эстеразы, гликозидазы.
2) Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры. Ферментативные реак ции, как и все химические реакции, ускоряются при повышении температуры (в 24 раза на каждые 10оС). Однако скорость ферментативной реакции имеет свой температурныйопти мум, превышение которого приводит к понижению активности ферментов изза тепловой денатурации их молекул. Для большинства ферментативных реакций температурный опти мум 3840оС, а при 5060оС и выше скорость ферментативных реакций сильно уменьшается изза разрушения молекул фермента (искл. миокиназа не инактивируется даже при 100 оС). Зависимость активности ферментов от температуры называется термолабильностью. Фер менты лучше сохраняются при низких температурах – их активность снижается, но денату рации не происходит. Это свойство используется в медицине для производства препаратов ферментов. При некоторых операциях необходимо снизить скорость обмена веществ. Тогда используют охлаждение органов (например, при пересадке почек, сердца и др. органов).
1) Специфичность (избирательность) действия. Выделяют такие виды ее:
а) абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата (один фермент – один субстрат). Пример – уреаза, аргиназа, сахараза, лактаза и др.
б) стереоструктурная – фермент катализирует превращение определенного стереоизомера (лактатдегидрогеназа превращает только Lлактат)
в) относительная – фермент катализирует превращение группы веществ с одним типом хи мической связи (один фермент – одна связь). Пример пептидазы, эстеразы, гликозидазы.
2) Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры. Ферментативные реак ции, как и все химические реакции, ускоряются при повышении температуры (в 24 раза на каждые 10оС). Однако скорость ферментативной реакции имеет свой температурныйопти мум, превышение которого приводит к понижению активности ферментов изза тепловой денатурации их молекул. Для большинства ферментативных реакций температурный опти мум 3840оС, а при 5060оС и выше скорость ферментативных реакций сильно уменьшается изза разрушения молекул фермента (искл. миокиназа не инактивируется даже при 100 оС). Зависимость активности ферментов от температуры называется термолабильностью. Фер менты лучше сохраняются при низких температурах – их активность снижается, но денату рации не происходит. Это свойство используется в медицине для производства препаратов ферментов. При некоторых операциях необходимо снизить скорость обмена веществ. Тогда используют охлаждение органов (например, при пересадке почек, сердца и др. органов).
Принципы определения активности ферментов:
по скорости исчезновения субстрата;
по скорости накопления продуктов реакции.
Единицы активности ферментов.1) За единицу активности фермента (Uunit, англ.) принимают такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля S (суб страта) за 1 мин. при оптимальных условиях (1U= 1 мкмоль/мин.)
2) В системе СИ активность выражают в каталах: 1 катал – количество фермента, катали зирующее превращение 1 моля S за 1 сек. при оптимальных условиях (1кат.=1 моль/с)
3)Удельнаяактивность определяется количеством единиц ферментативной активности, которое приходится на 1 мг белка в биологическом объекте (U/мг белка)
В медицинской энзимологии активность фермента выражают в единицах (U) на 1 л био логической жидкости (сыворотки крови, мочи.): U/л
по скорости исчезновения субстрата;
по скорости накопления продуктов реакции.
Единицы активности ферментов.1) За единицу активности фермента (Uunit, англ.) принимают такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля S (суб страта) за 1 мин. при оптимальных условиях (1U= 1 мкмоль/мин.)
2) В системе СИ активность выражают в каталах: 1 катал – количество фермента, катали зирующее превращение 1 моля S за 1 сек. при оптимальных условиях (1кат.=1 моль/с)
3)Удельнаяактивность определяется количеством единиц ферментативной активности, которое приходится на 1 мг белка в биологическом объекте (U/мг белка)
В медицинской энзимологии активность фермента выражают в единицах (U) на 1 л био логической жидкости (сыворотки крови, мочи.): U/л
Ферменты располагаются в субклеточных структурах (органеллах) соответственно их функциям. Например: а) в ядре содержатся ферменты преобразования нуклеиновых кислот; б) во внутренней мембране митохондрий – ферменты дыхательной цепи; в) в лизосомах – гидролазы; г) в цитоплазме – ферменты гликолиза, синтеза жирных кислот; д) в матриксе митохондрий – ферменты ЦТК, окислительного декарбоксилирования αкетокислот, β– окисления жирных кислот; е) плазматическая мембрана содержит ферменты транслоказы, которые переносят через мембрану ионы Nа+, К+, глюкозу, аминокислоты и т.д.
Классификация ферментов (построена по типу химических реакций):
1.класс – оксидоредуктазы: катализируют окислительновосстановительные процессы (дегидрогеназы, оксидазы, цитохромы).
2.класс – трансферазы: катализируют реакции переноса химических групп, название берут от группы, которую переносят (метилтрансферазы, сульфотрансферазы, аминотрансферазы, фосфотрансферазы, ацилтрансферазы).
3.класс – гидролазы: катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление субстрата с участи ем воды (пептидазы, эстеразы, фосфатазы, гликозидазы).
4.класс – лиазы: катализируют реакции расщепления ковалентных связей между атомами C, O, N, S негидролитическим путем (декарбоксилазы, альдолазы, дегидратазы).
5.класс – изомеразы: катализируют реакции изомеризации (эпимеразы, рацемазы, изомеразы).
6.класс–лигазы: (синтетазы) катализируют реакции синтеза молекул за счет энергии АТФ (АТФсинтаза, пируваткарбоксилаза).
1.класс – оксидоредуктазы: катализируют окислительновосстановительные процессы (дегидрогеназы, оксидазы, цитохромы).
2.класс – трансферазы: катализируют реакции переноса химических групп, название берут от группы, которую переносят (метилтрансферазы, сульфотрансферазы, аминотрансферазы, фосфотрансферазы, ацилтрансферазы).
3.класс – гидролазы: катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление субстрата с участи ем воды (пептидазы, эстеразы, фосфатазы, гликозидазы).
4.класс – лиазы: катализируют реакции расщепления ковалентных связей между атомами C, O, N, S негидролитическим путем (декарбоксилазы, альдолазы, дегидратазы).
5.класс – изомеразы: катализируют реакции изомеризации (эпимеразы, рацемазы, изомеразы).
6.класс–лигазы: (синтетазы) катализируют реакции синтеза молекул за счет энергии АТФ (АТФсинтаза, пируваткарбоксилаза).
Номенклатура ферментов принята V Международным конгрессом биохимиков (1961).
1. Систематическая номенклатура. Название фермента включает: химическое название субстрата; тип химической реакции (в соответствии с международной классификацией ферментов); суффикс «аза». Например: LЛактат:НАД+ оксидоредуктаза.
2. Рабочая номенклатура. Название фермента образуется из химического названия субстра та с добавлением суффикса «аза» либо из названия химического превращения субстрата с добавлением суффикса «аза». Например: lipos (жир), фермент катализирующий его превращение называется «липаза». Лактатдегидрогеназа это рабочее название фермен та LЛактат:НАД+ оксидоредуктазы.
3. Тривиальное (исторически сложившиеся) название. Не дает представления о субстрате или типе химического превращения. Пример пепсин, тромбин, трипсин, ренин. Согласно систематической номенклатуре каждому ферменту был дан код (шифр), со стоящий из 4х цифр, которые обозначают: 1класс, 2подкласс, 3подподкласс, 4порядковый номер фермента в подподклассе. Например: 1.1.1.27 лактатдегидрогеназа, которая относит ся к I классу – оксидоредуктазам.
1. Систематическая номенклатура. Название фермента включает: химическое название субстрата; тип химической реакции (в соответствии с международной классификацией ферментов); суффикс «аза». Например: LЛактат:НАД+ оксидоредуктаза.
2. Рабочая номенклатура. Название фермента образуется из химического названия субстра та с добавлением суффикса «аза» либо из названия химического превращения субстрата с добавлением суффикса «аза». Например: lipos (жир), фермент катализирующий его превращение называется «липаза». Лактатдегидрогеназа это рабочее название фермен та LЛактат:НАД+ оксидоредуктазы.
3. Тривиальное (исторически сложившиеся) название. Не дает представления о субстрате или типе химического превращения. Пример пепсин, тромбин, трипсин, ренин. Согласно систематической номенклатуре каждому ферменту был дан код (шифр), со стоящий из 4х цифр, которые обозначают: 1класс, 2подкласс, 3подподкласс, 4порядковый номер фермента в подподклассе. Например: 1.1.1.27 лактатдегидрогеназа, которая относит ся к I классу – оксидоредуктазам.
История энзимологии: В 1814 году Кирхгоф открыл, что солод ячменя вызывает броже ние крахмала. Дальнейшее развитие ферментологии связано с именами Либиха, Пастера, Манасеиной, Лебедева. В 1913 году Ментен и Михаэлис выдвинули теорию механизма дей ствия ферментов. В 1926 году (год рождения ферментологии как науки) Самнер выделил кристаллическую уреазу и доказал ее белковую природу. В 1969 году Меррифильд (Нью Йорк) синтезировал искусственно рибонуклеазу.
Общие понятия энзимологии. Ферменты (энзимы) – это биокатализаторы преимущест венно белковой природы (иРНК тоже имеют ферментативную активность), которые при нимают участие в химических реакциях в организме.
Слово «фермент» происходит от слова «fermentatio» брожение, а энзим – от «enzyme», что означает закваска в дрожжах. Наука, изучающая ферменты, называется энзимологией или ферментологией.
Принятые обозначения в энзимологии: Е – фермент, энзим (“еnzуме”).
S – субстрат – вещество, на которое действует фермент.
Р – продукт реакции – вещество, образовавшееся в результате ферментативной реакции
Значениеферментов: ферменты принимают участие в большинстве процессов проис ходящих в организме – 1) реакциях синтеза и распада веществ, 2) процессах переваривания и всасывания, 3) освобождения энергии, 4) обеспечивают координацию биохимических реак ций. Нарушение синтеза или активности ферментов приводит к возникновению болезней.
Слово «фермент» происходит от слова «fermentatio» брожение, а энзим – от «enzyme», что означает закваска в дрожжах. Наука, изучающая ферменты, называется энзимологией или ферментологией.
Принятые обозначения в энзимологии: Е – фермент, энзим (“еnzуме”).
S – субстрат – вещество, на которое действует фермент.
Р – продукт реакции – вещество, образовавшееся в результате ферментативной реакции
Значениеферментов: ферменты принимают участие в большинстве процессов проис ходящих в организме – 1) реакциях синтеза и распада веществ, 2) процессах переваривания и всасывания, 3) освобождения энергии, 4) обеспечивают координацию биохимических реак ций. Нарушение синтеза или активности ферментов приводит к возникновению болезней.