Другой горбун, Эрнст Эрл Стабблфилд, гигант весом 122 килограмма, спина которого была постоянно согнута ужасным горбом, в начале 1982 года самым зловещим образом повторил историю горбуна Квазимодо, из романа Виктора Гюго. В январе Стабблфилд, проникнув в дом богатого мемфисского семейства, украл молодую девушку и принудил ее жить вместе с ним на грязном чердаке редко посещаемой людьми церкви. После того как похититель отпустил свою 15-летнюю пленницу Лесли Мери Гаттас, полиция Соединенных Штатов развернула беспрецедентную охоту на этого человека. Выяснилось, однако, что кошмарный горбун обращался с юной Лесли во время ее жизни на чердаке как с приемной дочерью. Днем они спали, сжавшись в крошечном углу чердака. Ночью горбун выводил свою бесценную жертву вниз, в церковь или даже на улицу погулять. Полиция Мемфиса сообщила, что они проводили время за игрой в триктрак, смотрели телевизор, который горбун поставил на чердаке, и питались теми продуктами, что Стабблфилд крал из холодильника в церкви. Лесли рассказывала: "Он очень одинокий человек. Со мной обращался хорошо, но всегда был настороже, так как помнил, что я только и думаю о том, как бы убежать. Он никогда меня не трогал и не обижал. В каком-то смысле это была большая мука для него самого, так как его ум находился в сильном замешательстве. У него был облик настоящего монстра, и хотя я и ужасалась его вида, но вовсе не считала, что он какой-то чудовищный великан-людоед, как сейчас многие думают".
Вплоть до конца XIX века самым популярным среди них был англичанин Уентворт, который продолжал карьеру акробата до 70 лет и до сих пор считается самым'старым из всех когда-либо выступавших перед публикой представителей этой профессии. Его коронный номер гостоял в следующем: он мог поместиться, вместе с шестью пустыми бутылками из-под содовой, в ящике размерами 57,5 х 72,5 х 40 сантиметров. Немилосердно сгибая и перекручивая свое и так невероятно гибкое тело, он умудрялся так устроиться в окружении своих бутылок, сто ящик можно было плотно закрыть крышкой! Уентворт даже придумал особое название для своего трюка - "анатомоупаковка".
Американский акробат Чарлз Уоррен прославился под псевдонимом Лоскутный Янки, полученным за необычайное умение изогнуть свое тело так, что оно могло принять практически любое заданное положение. Еще в самом нежном - 8-летнем - возрасте он оке был членом труппы бродячих акробатов и комедиантов, и за несколько лет его тело оказалось натренированным до такой степени, [то он мог использовать по отдельности едва ли не каждое волокно своих мускулов так, что они выступали в весьма необычной роли. Уоррен был способен подтягивать мускулы живота настолько, что становились отчетливо видны его внутренние органы. Он даже научился управлять движениями своих костей до такой степени, что легко выводил кость бедра из ее сумки и возвращал ее на место без каких-либо осложнений для здоровья.
Одним из самых знаменитых карликов, оставившим по себе долгую память, был Джеффри Хадсон, родившийся в 1619 году в Англии. Ему выпала честь служить при дворе английского короля Карла I. Еще в восьмилетнем возрасте, когда рост Джеффри едва достигал 37 сантиметров, этого мальчика с пальчик... подали к столу короля в пироге! В 13-летнем возрасте рост карлика составлял всего 76 сантиметров.
Хадсон был отчаянным дуэлянтом, всегда отстаивавшим свою честь и достоинство перед любым обидчиком, кто бы он ни был. Так, однажды королева, обожавшая карлика, незадолго до своих родов послала его во Францию за акушеркой. В пути его оскорбил человек из свиты, который имел неосторожность посмеяться над его крошечным ростом. Джеффри вызвал обидчика на дуэль и уложил его с первого выстрела. Этот храбрый маленький человечек, возможно, больше известен благодаря другой Дуэли, состоявшейся в Англии, на которой он сражался с индюком, который украл его обед и тем самым оскорбил до глубины души. Птица была на несколько фунтов тяжелее и значительно выше его, но Джеффри в конце концов поразил противника и вместе с друзьями съел обидчика, отпраздновав таким образом свою победу.
Белки выполняют в организме множество функций; они, например, защищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от повреждений. Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные полимерные молекулы и нейтрализовывать их.
У высших позвоночных от чужеродных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторглись такие «агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связывается с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связывания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким образом, что антиген, попавший в эту ловушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После связывания с антителом враг выдворяется за пределы организма.
Можно ввести в организм небольшое количество некоторых полимерных молекул, входящих в состав бактерий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.
В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «настоящий» болезнетворный микроб тотчас же подвергнется атаке этих антител, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекционным болезням.
Все химические реакции, протекающие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — ферментам. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реакции в миллиарды раз.
Предположим, что несколько приятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как результат не заставил себя ждать: все оказались в одном месте в назначенное время.
Чтобы встреча состоялась, понадобилось подтолкнуть друзей к контакту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые центры связывания. В них расположены привлекательные для определённого типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то участки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул имеет неполярную группу, в центре связывания находятся гидрофобные боковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет поджидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.
В результате обе молекулы реагентов связываются с ферментом и оказываются в непосредственной близости друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентированы в пространстве нужным для реакции образом. Теперь за дело принимаются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В ферменте всё «продумано» таким образом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места событий, которое называют активным центром. А после завершения реакции фермент «отпускает на волю» молекулы-продукты (см. статью «Ферменты — на все руки мастера»).
В природе почти ничего не происходит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению какой-то цели. Действительно, только белок с «правильной» пространственной структурой может обладать определёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помощью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не только поддерживают «правильную» форму молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие органические и неорганические молекулы, принимать участие в химических реакциях, выступая, например, в роли катализатора.
Часто сама пространственная организация полипептидной цепи как раз и нужна для того, чтобы сосредоточить в определённых точках пространства необходимый для выполнения той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не проходит без участия белков.
Молоко представляет собой коллоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.
В коровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот — пальмитиновой, стеариновой), около 3 % белков, а ещё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные вещества.
Белок казеин в молоке присутствует в связанном виде — ковалентно присоединённые к аминокислоте серину фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белой творожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходит процесс, называемый «створаживанием казеина». Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен: в нём есть почти все аминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку — пенку.
Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (от лат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.
Во многих белках полипептидные цепи свёрнуты в пространстве в компактные структуры, напоминающие сферы. Такие белки называют глобулярными, а саму молекулу белка — глобулой (от лат. globus — «шар»). Молекулы-глобулы имеют, например, все ферменты и антитела. Другие белки представляют собой длинные волокна, поэтому они получили название фибриллярных (от лат. fibra — «волокно») белков. Белки с вытянутыми молекулами, такие, как коллаген и кератин, входят в состав соединительных тканей организмов. В отличие от белков-шариков белки-нити нерастворимы в воде.
Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субъединицу. Например, белок гемоглобин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти правильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизируют третичную структуру. Это гидрофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.
Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой молекулы. В отличие от первых трёх уровней четвертичная структура есть далеко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняшний день белков её не имеют.