1.Необратимое активирование путем гидролиза части полипептидной цепи фермента с формированием активного центра.

2.Необратимое ингибирование ферментов путем присоединения белка к активному ферменту.

3.Необратимое ингибирование путем связывания с ферментом в его активном центре аналогов субстратов, которые ковалентно связываются с функциональными группами энзима.

4.Обратимая ковалентная модификация путем присоединения или отщепления от фермента небольшой химической группы, что изменяет его активность. Например, гликогенсинтаза переходит в неактивное состояние после ковалентного присоединения фосфатной группы к боковой цепи одного из сериновых остатков и снова активируется при отщеплении фосфата. Присоединение и отщепление Рн происходит разными способами и катализируется двумя разными ферментами.