Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура белка кодируется на генетическом уровне, остальные структуры образуются произвольно при взаимодействии между собой остатков аминокислот. Изменение хотя бы одной аминокислоты в аминокислотной последовательности белка может вызвать изменения структруры белка и его физикохимических свойств, а это может привести к возникновению болезни (например: замена ГЛУ в 6положеннии bцепи на ВАЛ вызывает снижение растворимости гемоглобина и возникновение серповидноклеточной анемии).
Сенджер разработал динитрофторбензольный метод определения первичной структуры белков и впервые определил последовательность аминокислот в молекуле инсулина (Нобелевская премия 1958г.). Позже Эдман разработал более совершенный метод определения первичной структуры белка основанный на использовании фенилтиоизоцианата (ФИТЦ). Эти методы позволяют анализировать структуру белка с его Nконца. В настоящее время первичную структуру белков можно очень быстро определять массспектрометрически не прибегая к хими ческой модификации белковой молекулы.
В настоящее времи установлена аминокислотная последовательность более 2000 тысяч белков, процесс определения первичной структуры уже автоматизирован, главным условием является наличие образца очищенного белка.
Некоторые белки находятся в организме в очень низких количествах и поэтому его выделение в достаточном для анализа количестве очень сложно. Поэтому используют другой способ: выделяют соответстующий ген, размножают его и далее синтезируют необходимое количество белка в клеточной или в бесклеточной системе.
Вторичная структура белка – это размещение в пространстве отдельных участков полипептидной цепи, эти участки могут быть упорядоченными (α–спираль и β–структура) и неупорядоченными.
α–спираль открыта в 30ых годах ХХ века Л.Полингом. Закручивание молекулы белка (как и других молекул полимеров) в спираль (правозакрученная) выгодно энергетически, так как способствует более плотной упаковке молекулы в пространстве и уменьшению ее свободной энергии (2ой закон термодинамики). α–спираль стабилизируется в пространстве благодаря образованию дисульфидных и большого количества водородных связей между аминокислотами полипептидной цепи. На 1 шаг спирали приходится 3,6 остатка аминокислот, длина шага 5,44нм, радиус спирали 0,25 нм.
Некоторые белки спирализованы на 100%, другие вовсе лишены спиралей. Факторы, которые мешают образованию α–спиралей: расположение подряд нескольких одноименно заряженных аминокислот (взаимное отталкивание), или аминокислот с большими радикалами (пространственное несоответствие). Нарушает α–спираль аминокислота пролин, которая является фактически иминокислотой и резко меняет направление полипептидной цепи.
β – структуры представлены складчастым слоем, в котором полипептидные цепи соединены между собой с помощью водородных связей. Подобную структуру имеют фибриллярные белки (коллаген).
Неупорядоченные структуры это неупорядоченное расположение белковой цепи в про странстве.
Третичная структура – это способ размещения в прострастве всей полипептидной цепи. Глобулярные белки имеют шарообразную (круглую) форму, фибрилярные – вытянутую форму, существуют промежуточные варианты (элипс и т.д.)
Четвертичная структура возникает у белков, которые состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц, протомеров), при объединении третичных структур этих субъдиниц. Например, молекула гемоглобина состоит из 4 субъединиц двух α– цепей и двух βцепей. Четвертичную структуру имеют надмолекулярные образования мультиферментные комплексы, которые состоят из нескольких молекул ферментов и коферментов (пируватдегидрогеназа), и изоферменты (лактатдегидрогеназа ЛДГ, креатинфосфокиназа –КФК).
Доменная структура.
Некоторые полипептидные цепи содержат участки которые имеют подобную
аминокислотную последовательность (повторы) – домены. Домены возникли в процессе эволюции вследствие удвоения генов с дальнейшими изменениями структуры белковму эти участки могут выполнять разные функции в одном и том же белке. Доменную струтуру имеют некоторые ферменты и все иммуноглобулины.
Первичная структура – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура белка кодируется на генетическом уровне, остальные структуры образуются произвольно при взаимодействии между собой остатков аминокислот. Изменение хотя бы одной аминокислоты в аминокислотной последовательности белка может вызвать изменения структруры белка и его физикохимических свойств, а это может привести к возникновению болезни (например: замена ГЛУ в 6положеннии bцепи на ВАЛ вызывает снижение растворимости гемоглобина и возникновение серповидноклеточной анемии).
Сенджер разработал динитрофторбензольный метод определения первичной структуры белков и впервые определил последовательность аминокислот в молекуле инсулина (Нобелевская премия 1958г.). Позже Эдман разработал более совершенный метод определения первичной структуры белка основанный на использовании фенилтиоизоцианата (ФИТЦ). Эти методы позволяют анализировать структуру белка с его Nконца. В настоящее время первичную структуру белков можно очень быстро определять массспектрометрически не прибегая к хими ческой модификации белковой молекулы.
В настоящее времи установлена аминокислотная последовательность более 2000 тысяч белков, процесс определения первичной структуры уже автоматизирован, главным условием является наличие образца очищенного белка.
Некоторые белки находятся в организме в очень низких количествах и поэтому его выделение в достаточном для анализа количестве очень сложно. Поэтому используют другой способ: выделяют соответстующий ген, размножают его и далее синтезируют необходимое количество белка в клеточной или в бесклеточной системе.
Вторичная структура белка – это размещение в пространстве отдельных участков полипептидной цепи, эти участки могут быть упорядоченными (α–спираль и β–структура) и неупорядоченными.
α–спираль открыта в 30ых годах ХХ века Л.Полингом. Закручивание молекулы белка (как и других молекул полимеров) в спираль (правозакрученная) выгодно энергетически, так как способствует более плотной упаковке молекулы в пространстве и уменьшению ее свободной энергии (2ой закон термодинамики). α–спираль стабилизируется в пространстве благодаря образованию дисульфидных и большого количества водородных связей между аминокислотами полипептидной цепи. На 1 шаг спирали приходится 3,6 остатка аминокислот, длина шага 5,44нм, радиус спирали 0,25 нм.
Некоторые белки спирализованы на 100%, другие вовсе лишены спиралей. Факторы, которые мешают образованию α–спиралей: расположение подряд нескольких одноименно заряженных аминокислот (взаимное отталкивание), или аминокислот с большими радикалами (пространственное несоответствие). Нарушает α–спираль аминокислота пролин, которая является фактически иминокислотой и резко меняет направление полипептидной цепи.
β – структуры представлены складчастым слоем, в котором полипептидные цепи соединены между собой с помощью водородных связей. Подобную структуру имеют фибриллярные белки (коллаген).
Неупорядоченные структуры это неупорядоченное расположение белковой цепи в про странстве.
Третичная структура – это способ размещения в прострастве всей полипептидной цепи. Глобулярные белки имеют шарообразную (круглую) форму, фибрилярные – вытянутую форму, существуют промежуточные варианты (элипс и т.д.)
Четвертичная структура возникает у белков, которые состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц, протомеров), при объединении третичных структур этих субъдиниц. Например, молекула гемоглобина состоит из 4 субъединиц двух α– цепей и двух βцепей. Четвертичную структуру имеют надмолекулярные образования мультиферментные комплексы, которые состоят из нескольких молекул ферментов и коферментов (пируватдегидрогеназа), и изоферменты (лактатдегидрогеназа ЛДГ, креатинфосфокиназа –КФК).
Доменная структура.
Некоторые полипептидные цепи содержат участки которые имеют подобную
аминокислотную последовательность (повторы) – домены. Домены возникли в процессе эволюции вследствие удвоения генов с дальнейшими изменениями структуры белковму эти участки могут выполнять разные функции в одном и том же белке. Доменную струтуру имеют некоторые ферменты и все иммуноглобулины.
Авторское право на материал
Копирование материалов допускается только с указанием активной ссылки на статью!
Информация
Посетители, находящиеся в группе Гости, не могут оставлять комментарии к данной публикации.
Похожие статьи